Wstęp do spektroskopii NMR w ciele stałym
Informacje ogólne
Kod przedmiotu: | 1200-2MON40L |
Kod Erasmus / ISCED: |
13.3
|
Nazwa przedmiotu: | Wstęp do spektroskopii NMR w ciele stałym |
Jednostka: | Wydział Chemii |
Grupy: |
Przedmioty do wyboru w semestrze 3M (S2-PRK-CHM) Wykłady monograficzne (S2-CH, S2-CHS) Wykłady monograficzne w semestrze letnim (S2-CH, S2-CHS) |
Punkty ECTS i inne: |
(brak)
|
Język prowadzenia: | polski |
Kierunek podstawowy MISMaP: | biologia |
Rodzaj przedmiotu: | monograficzne |
Założenia (opisowo): | Zakłada się podstawową wiedzę nt. jądrowego rezonansu magnetycznego (NMR) oraz podstawową znajomość struktur biomolekuł (białek, kwasów nukleinowych) |
Tryb prowadzenia: | w sali |
Skrócony opis: |
Zapoznanie studentów ze możliwościami i specyfiką badań spektroskopowych NMR w ciele stałym. Przedstawione będą podstawy teoretyczne, metodyka eksperymentalna, symulacje komputerowe oraz najnowsze zastosowania metody do badań struktury i dynamiki cząsteczek o znaczeniu biologicznym. |
Pełny opis: |
W trakcie wykładu przedstawione zostaną metody i zastosowania współczesnej spektroskopii NMR wysokiej rozdzielczości w ciele stałym. Szczególny akcent będzie położony na badania próbek białek przy wykorzystaniu najnowszych technik ultraszybkiego wirowania. Omówione zostaną w szczególności: - rodzaje oddziaływań międzyjądrowych określających widma NMR w fazie stałej oraz ich wzajemne wielkości; różnice względem pomiarów w cieczach - technika wirowania pod kątem magicznym do uzyskania widm wysokiej rozdzielczości - budowa sondy i rotora MAS, zasada jej działania i inne elementy systemu NMR do badań w ciele stałym - możliwości badań NMR w fazie stałej w odniesieniu do materiałów nieorganicznych, polimerów i biopolimerów, w tym techniki krystalizacji, sedymentacji, żelowania itp. - techniki przeniesienia polaryzacji przez oddziaływanie dipolowe (cross-polarisation) - techniki selektywnej reintrodukcji oddziaływań dipolowych (recoupling) - techniki optymalizacji rozdzielczości dzięki odsprzęganiu hetero- i homojądrowemu - hiperpolaryzacja jądrowa - typowe techniki korelacyjne dla badań materiałów oraz biomolekuł - podstawy zjawisk relaksacji jądrowej w fazie stałej - metody badania dynamiki wewnętrzej biomolekuł w fazie stałej |
Literatura: |
1. NMR of Biomolecules, praca zbiorowa pod redakcją I. Bertiniego, K. McGreevy i G. Parigi, część V (rozdziały 20-24), Wiley-Blackwell 2. Modern NMR Spectroscopy: A guide for chemists, 2-gie wydanie, J.K.M. Sanders i B. K. Hunter, Oxford University Press 3. Spin dynamics, M. H. Levitt, John Wiley & Sons 4. Introduction to Solid-State NMR Spectroscopy, pod red. Melindy J. Duer, Wiley-Blackwell 5. Kęcki Z., Podstawy spektroskopii molekularnej, PWN 6. Materiały od wykładowcy (w formie elektronicznej) |
Efekty uczenia się: |
Po zakończeniu kursu słuchacz powinien: - znać i rozumieć naturę oddziaływań międzyjądrowych ujawniających się w widmach NMR w fazie stałej - umieć przewidywać jakość widma w zależności od spinu jądra, jego rozpowszechnienia, lokalnej symetrii (struktury elektronów otaczających jądro), czynnika żyromagnetycznego i siły oddziaływań z innymi spinami - rozumieć technikę wirowania pod kątem magicznym, jej wpływ na wygląd widm NMR w zależności od prędkości wirowania, znać elementy i zasadę działania typowej sondy MAS - znać i rozumieć podstawowe techniki eksperymentalne wykorzystywane do uzyskania widm NMR w ciele stałym - znać spektrum zastosowań oraz sposób przygotowania próbek materiałów i próbek biologicznych do badań NMR w ciele stałym - rozumieć mocne strony oraz ograniczenia techniki NMR w badaniu materiałów w fazie stałej lub podobnych |
Metody i kryteria oceniania: |
Egzamin testowy (pisemny) w formie pytań zamkniętych i otwartych oraz obecność na zajęciach |
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Warszawski, Wydział Chemii.