Bioinformatyka
Informacje ogólne
Kod przedmiotu: | 1200-BIOINF-OG |
Kod Erasmus / ISCED: |
13.3
|
Nazwa przedmiotu: | Bioinformatyka |
Jednostka: | Wydział Chemii |
Grupy: |
Przedmioty do wyboru/specjalizacyjne na kierunku MSOŚ oferowane przez Wydział Chemii Przedmioty ogólnouniwersyteckie na Uniwersytecie Warszawskim Przedmioty ogólnouniwersyteckie ścisłe Przedmioty ogólnouniwersyteckie Wydziału Chemii |
Strona przedmiotu: | http://bioshell.pl/bioshell/2015/11/10/Bioinformatyka/ |
Punkty ECTS i inne: |
1.50
|
Język prowadzenia: | polski |
Kierunek podstawowy MISMaP: | biologia |
Rodzaj przedmiotu: | ogólnouniwersyteckie |
Założenia (opisowo): | Słuchacze powinni posiadać podstawową wiedzę o przepływie informacji genetycznej; o procesach replikacji, transkrypcji i translacji oraz o kodzie genetycznym |
Tryb prowadzenia: | w sali |
Skrócony opis: |
Zdobycie umiejętności posługiwania się podstawowymi technikami bioinformatycznymi i serwisami internetowymi oraz programowania prostych zadań praktycznych i wizualizacji wyników |
Pełny opis: |
Celem wykładu jest przekrojowe zapoznanie słuchaczy z metodami bioinformatyki operującymi na sekwencjach i strukturach biomolekuł. Najważniejsze będą podstawowe zasady bioinformatyki a także najczęściej wykorzystywane bazy danych i oprogramowanie. 1) Wprowadzenie. Czym jest bioinformatyka? Jej rola w biologii, medycynie, farmakologii, biotechnologii i projektowaniu leków. 2) Bioinformatyczne bazy danych Bazy GenBank, SwissProt, PDB, PFAM i inne; sekwencje, struktury, anotacje. Kwestie kompletności, nadmiarowości i poprawności zgromadzonych danych. Podstawowe formaty danych (PDB, FASTA) 3) Wizualizacja struktur (programy PyMol, VMD) i sekwencji (JalView) 4) Optymalne uliniowienie pary sekwencji Złożoność obliczeniowa uliniowienia. Porównanie uliniowienia lokalnego i globalnego. Problem oceny wiarygodności uliniowienia i stosowane parametry (score, podobieństwo sekwencji, z-score e-value). Ocena przerw w uliniowieniu, macierze podstawień (podobieństwa). 5) Homologia i rodziny białek Pojęcia homolog, analog, paralog i ortolog. Znaczenie homologii w bioinformatyce 6) Heurystyczne metody uliniowienia sekwencji i przeszukiwania baz danych: FASTA oraz BLAST 7) Uliniowienie wielu sekwencji (MSA - multiple sequence alignments) Złożoność obliczeniowa problemu i wybrane przykładowe algorytmy. Programy CLUSTAL, mafft, muscle. Drzewa filogenetyczne Bazy danych PROSITE, PFam. 8) Profile sekwencyjne i ich znaczenie. Ukryte modele Markova (HMM). Programy PsiBlast, HMMER, HH-Search. Uliniowienie profili sekwencyjnych (przewlekanie jednowymiarowe) 9) Analiza i porównywanie struktur przestrzennych białek. Optymalne nałożenie struktur. Pojęcie średniej kwadratowej różnicy współrzędnych struktur. Przewidywanie struktury II-rzędowej białek. Klasyfikacja DSSP struktury II-rzędowej. Inne definicje struktury II- rzędowej. Programy PHD i PsiPRED. 10) Przewidywanie struktury i funkcji białek Rożne koncepcje przewlekania. Serwery i metaserwery. Modelowanie porównawcze, przewlekanie (uliniowienie sekwencyjno - strukturalne) oraz metody de novo. Programy Rosetta, SWISS-MODEL i MODELLER. Dokowanie ligandów. Wykorzystanie modelowania w projektowaniu leków |
Literatura: |
1. A. D. Baxevanis, B.F. F. Ouellettee, Bioinformatics, Wiley 1998 też edycja polska Bioinformatyka, PWN 2004, pod redakcją Jacka Leluka 2.J. Setubal, J. Meidanis, Introduction to Computational Biology, PWS Publishing, 1997 3.E. V. Koonin, M. Y. Galperin, Sequence-Evolution-Function, Computational Approaches in Compartive Genomics, Kluwer, 2003 |
Efekty uczenia się: |
Student poprawnie wyciąga wnioski w typowych problemach bioinformatycznych, posługując się zależnościami ewolucyjnymi (homologią) Student umie skorzystać z narzędzi dostępnych w internecie oraz rozumie uzyskane wyniki. W szczególności umie: - znaleźć żądaną strukturę w bazie danych PDB, wyszukać informacje na jej temat - obliczyć uliniowienie pary sekwencji białek - znaleźć sekwencje homologiczne do posiadanej sekwencji, zawęzić wyszukiwanie wg różnych kryteriów - zakwalifikować sekwencję aminokwasową do znanej rodziny białek - sprawdzić, czy znane są struktury dla białek homologicznych - stworzyć model struktury białka korzystając z metody modelowania porównawczego |
Metody i kryteria oceniania: |
Test zaliczeniowy składający się z około 10 pytań zamkniętych i 5 otwartych (przeprowadzony w sali) lub egzamin ustny (możliwy w trybie zdalnym). |
Praktyki zawodowe: |
nie dotyczy |
Zajęcia w cyklu "Semestr zimowy 2023/24" (zakończony)
Okres: | 2023-10-01 - 2024-01-28 |
Przejdź do planu
PN WT WYK
ŚR CZ PT |
Typ zajęć: |
Wykład, 15 godzin, 20 miejsc
|
|
Koordynatorzy: | Dominik Gront, Andrzej Koliński | |
Prowadzący grup: | Dominik Gront | |
Lista studentów: | (nie masz dostępu) | |
Zaliczenie: |
Przedmiot -
Egzamin
Wykład - Egzamin |
Zajęcia w cyklu "Semestr zimowy 2024/25" (w trakcie)
Okres: | 2024-10-01 - 2025-01-26 |
Przejdź do planu
PN WT WYK
ŚR CZ PT |
Typ zajęć: |
Wykład, 15 godzin, 20 miejsc
|
|
Koordynatorzy: | Dominik Gront, Andrzej Koliński | |
Prowadzący grup: | Dominik Gront | |
Lista studentów: | (nie masz dostępu) | |
Zaliczenie: |
Przedmiot -
Egzamin
Wykład - Egzamin |
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Warszawski, Wydział Chemii.